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柴继杰等在,受体激活机制【金莎娱乐】

发布时间:2019-07-15 22:45编辑:科学浏览(132)

    中国科学院遗传与发育生物学研究所研究员杨维才研究组与清华大学教授柴继杰研究组合作,通过结合遗传学、生物化学、结构生物学以及功能分析实验,发现了PSKR识别PSK及识别后的激活机制。结果表明:与已知的其它小肽-受体激活机制不同,PSK小肽结合到细胞膜上的PSKR1胞外结构域中不完整的island domain上,稳定其结构,进而PSKR1招募共受体SERK1,SERK2 和BAK1形成异源二聚体,通过LRR结构域的二聚化来完成配体的感应,使其胞内结构域磷酸化并激活下游信号通路。该项研究为理解植物小肽-受体激酶的作用方式提供了一个新的模型。

    揭示植物重要肽激素的作用机理

    清华新闻网8月31日电 8月26日,清华大学生命科学学院柴继杰教授研究组、中科院遗传与发育研究所杨维才研究员研究组合作在《自然》在线发表《植物肽激素phytosulfokine受体的别构激活机制》研究论文,揭示了植物重要肽类激素phytosulfokine (PSK) 的识别和受体激活分子机理。

    植物肽类激素,同植物经典激素一样,对植物体的生长发育等生理活动具有重要的调控作用。PSK是较早被发现和研究的一种含两个酪氨酸磺化修饰的五肽激素,在植物的生长发育、抗逆和先天免疫等方面有广泛调控作用。PSK发挥活性是通过与细胞膜上的受体激酶PSKR结合来发挥功能。但PSK被受体PSKR识别的分子机理以及后续的受体激活机制还需要阐明。

    柴继杰研究组通过解析PSKR胞外区结合PSK的复合物结构,阐明了PSKR胞外区通过其岛区来识别PSK的分子机理。深入的结构分析提示SERK家族成员可能作为共受体参与PSKR的受体激活,体外生化实验初步证实了这一假设,同时通过与中科院遗传与发育研究所杨维才研究员研究组合作,利用植物体内生化和遗传学的方法最终证明了这一假设。这也是通过结构生物学提示找到PSK信号转导通路上的新成份。通过解析和对比分析PSKR-PSK-SERK三元复合物结构和单独的PSKR结构,揭示了PSK通过诱导原本无序的受体PSKR岛区产生与共受体SERK结合的新界面从而别构激活受体PSKR的新机制。

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    图为:PSK-PSKR识别复合物结构;PSKR-SERK在植物体水平的互作;PSK-PSKR-SERK激活复合物结构;单独的PSKR和结合PSK的PSKR结构比较。

    PSK-PSKRLRR-SERKLRR激活复合物是第一个植物肽类激素的激活复合物结构,为其他植物肽类激素的研究提供了思路,进一步推广了植物受体激酶异元二聚化的活化模式和SERK家族的信号枢纽功能。从结构角度首次揭示配体通过别构诱导受体构象变化来介导受体与共受体互作的活化模式,区别于BRI1和FLS2通过配体的“胶联”作用结合共受体的这一类似于植物经典激素受体活化的“分子胶”模式。基于PSK受体结构的PSK类似物的研发可用于提高作物产量的生长添加剂,具有重要的实际应用意义。

    清华大学生命科学学院柴继杰教授和中科院遗传与发育研究所杨维才研究员为本论文的通讯作者;清华大学生命科学学院2011级博士研究生王继纵和中科院遗传与发育研究所副研究员李红菊为共同第一作者;清华大学生命科学学院韩志富博士和博士研究生张贺桥、林光忠,中科院遗传与发育研究所博士研究生王童,郑州大学化学与分子工程学院常俊标教授也参与了部分工作。上海同步辐射光源BL17U1 (SSRF)为数据收集提供了及时有效的支持。本研究中清华大学的工作得到国家自然基金重点国际合作研究项目、重大科学研究计划和自然科学基金重点项目的资助。

    附:

    文章链接:

    供稿:生命学院 编辑:蕾蕾

    清华大学生命科学学院柴继杰研究组合作在《自然》发文

    另外,清华大学教授颜宁研究组和杨茂君研究组近期分别在《科学》和《自然》发表了关于MvINS蛋白和Piezo1离子通道的研究论文。

    金莎娱乐,小肽信号作为细胞间互作的重要介质,其与受体作用的分子机制是近年植物科学研究的热点和前沿。植物磺肽素(Phytosulfokine,PSK)是近些年发现的一种小肽类植物内源激素,由一个五肽和两个磺酸基团组成,它广泛存在于大多数植物中,通过促进细胞增大和分裂调控植物生长,并参与花粉萌发和花粉管导向以及植物抗性等多种重要的生物学过程。已有的研究结果表明,PSK在细胞表面的受体是胞外区富含LRR基序的跨膜受体蛋白激酶PSKR,但是PSKR识别PSK的分子机制,以及结合PSK后的信号激活机制还是未知的。

    清华大学生命科学学院柴继杰研究组合作在《自然》发文

    揭示植物重要肽激素的作用机理

    清华新闻网8月31日电 8月26日,清华大学生命科学学院柴继杰教授研究组、中科院遗传与发育研究所杨维才研究员研究组合作在《自然》在线发表《植物肽激素phytosulfokine受体的别构激活机制》研究论文,揭示了植物重要肽类激素phytosulfokine (PSK) 的识别和受体激活分子机理。

    植物肽类激素,同植物经典激素一样,对植物体的生长发育等生理活动具有重要的调控作用。PSK是较早被发现和研究的一种含两个酪氨酸磺化修饰的五肽激素,在植物的生长发育、抗逆和先天免疫等方面有广泛调控作用。PSK发挥活性是通过与细胞膜上的受体激酶PSKR结合来发挥功能。但PSK被受体PSKR识别的分子机理以及后续的受体激活机制还需要阐明。

    柴继杰研究组通过解析PSKR胞外区结合PSK的复合物结构,阐明了PSKR胞外区通过其岛区来识别PSK的分子机理。深入的结构分析提示SERK家族成员可能作为共受体参与PSKR的受体激活,体外生化实验初步证实了这一假设,同时通过与中科院遗传与发育研究所杨维才研究员研究组合作,利用植物体内生化和遗传学的方法最终证明了这一假设。这也是通过结构生物学提示找到PSK信号转导通路上的新成份。通过解析和对比分析PSKR-PSK-SERK三元复合物结构和单独的PSKR结构,揭示了PSK通过诱导原本无序的受体PSKR岛区产生与共受体SERK结合的新界面从而别构激活受体PSKR的新机制。

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    图为:PSK-PSKR识别复合物结构;PSKR-SERK在植物体水平的互作;PSK-PSKR-SERK激活复合物结构;单独的PSKR和结合PSK的PSKR结构比较。

    PSK-PSKRLRR-SERKLRR激活复合物是第一个植物肽类激素的激活复合物结构,为其他植物肽类激素的研究提供了思路,进一步推广了植物受体激酶异元二聚化的活化模式和SERK家族的信号枢纽功能。从结构角度首次揭示配体通过别构诱导受体构象变化来介导受体与共受体互作的活化模式,区别于BRI1和FLS2通过配体的“胶联”作用结合共受体的这一类似于植物经典激素受体活化的“分子胶”模式。基于PSK受体结构的PSK类似物的研发可用于提高作物产量的生长添加剂,具有重要的实际应用意义。

    清华大学生命科学学院柴继杰教授和中科院遗传与发育研究所杨维才研究员为本论文的通讯作者;清华大学生命科学学院2011级博士研究生王继纵和中科院遗传与发育研究所副研究员李红菊为共同第一作者;清华大学生命科学学院韩志富博士和博士研究生张贺桥、林光忠,中科院遗传与发育研究所博士研究生王童,郑州大学化学与分子工程学院常俊标教授也参与了部分工作。上海同步辐射光源BL17U1 (SSRF)为数据收集提供了及时有效的支持。本研究中清华大学的工作得到国家自然基金重点国际合作研究项目、重大科学研究计划和自然科学基金重点项目的资助。

    附:

    文章链接:

    供稿:生命学院 编辑:蕾蕾

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    该项工作于8月26日以Allosteric receptor activation by the plant peptide hormone phytosulfokine 为题在Nature 杂志发表(doi:10.1038/nature14858)。柴继杰、杨维才为共同通讯作者;柴继杰组的研究生王继纵和杨维才组的副研究员李红菊为共同第一作者;来自郑州大学的研究人员也参与了部分研究工作。该项研究得到了科技部和国家自然科学基金委的项目资助。

    清华大学杨茂君研究组、肖百龙研究组和高宁研究组合作于9月21日在Nature 杂志上以长文形式在线发表了题为《哺乳动物机械敏感Piezo1离子通道的结构》(Architecture of the Mammalian Mechanosensitive Piezo1 Channel)的研究论文,首次报道了哺乳动物机械力敏感Pieze离子通道的冷冻电镜结构,为理解其离子流通、机械力感受及门控机制提供了重要线索。相关研究过程中利用上海光源生物大分子晶体学线站解析了CED结构域的母体晶体结构。CED在晶体结构中形成同源三聚体,将其与Piezo1离子通道电镜密度拟合,发现CED三聚体形成了Piezo1离子通道中的“cap”区域,进一步支持了Piezo1离子通道是同源三聚体的结论。

    植物肽类激素同植物经典激素一样,对植物体的生长发育等生理活动具有重要的调控作用。PSK是较早被发现和研究的一种含两个酪氨酸磺化修饰的五肽激素,在植物的生长发育、抗逆和先天免疫等方面有广泛调控作用。PSK发挥活性是通过与细胞膜上的受体激酶PSKR结合来发挥功能,但PSK被受体PSKR识别的分子机理以及后续的受体激活机制还需要阐明。

    图示:PSK-PSKR识别复合物结构;PSKR-SERK在植物体水平的互作;PSK-PSKR-SERK激活复合物结构;单独的PSKR和结合PSK的PSKR结构比较。

    8月26日,清华大学生命科学学院教授柴继杰研究组、中国科学院遗传与发育生物学研究所研究员杨维才研究组合作在Nature在线发表题为《植物肽激素phytosulfokine受体的别构激活机制》(Allosteric receptor activation by the plant peptide hormone phytosulfokine)的研究论文,揭示了植物重要肽类激素phytosulfokine 的识别和受体激活分子机理。

    PSK-PSKRLRR-SERKLRR激活复合物是第一个植物肽类激素的激活复合物结构,为其他植物肽类激素的研究提供了思路,进一步推广了植物受体激酶异元二聚化的活化模式和SERK家族的信号枢纽功能。从结构角度首次揭示配体通过别构诱导受体构象变化来介导受体与共受体互作的活化模式,区别于BRI1和FLS2通过配体的“胶联”作用结合共受体的这一类似于植物经典激素受体活化的“分子胶”模式。基于PSK受体结构的PSK类似物的研发可用作提高作物产量的生长添加剂,具有重要的实际应用意义。

    清华大学颜宁研究组于7月10日在《科学》(Science)发表题为《分枝杆菌Insig同源蛋白晶体结构揭示Insig蛋白感受固醇的分子机制》(Crystal structure of a mycobacterial Insig homolog provides insight into how these sensors monitor sterol levels)的研究论文,报道了一类分支杆菌中Insig同源蛋白MvINS的高分辨率晶体结构,并通过大量生化分析揭示了人源Insig蛋白感受调控细胞内固醇类分子水平的生化机制。相关研究过程中利用上海光源生物大分子晶体学线站解析了MvINS突变体的晶体结构。

    柴继杰研究组利用上海光源生物大分子晶体学线站解析了PSKR胞外区结合PSK的复合物结构,阐明了PSKR胞外区通过其岛区来识别PSK的分子机理。深入的结构分析提示SERK家族成员可能作为共受体参与PSKR的受体激活,体外生化实验初步证实了这一假设,同时通过与中科院遗传与发育研究所杨维才研究员研究组合作,利用植物体内生化和遗传学的方法最终证明了这一假设。这也是通过结构生物学提示找到PSK信号转导通路上的新成份。通过解析和对比分析PSKR-PSK-SERK三元复合物结构和单独的PSKR结构,揭示了PSK通过诱导原本无序的受体PSKR岛区产生与共受体SERK结合的新界面从而别构激活受体PSKR的新机制。

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